Pod koniec lipca 2016 r. w naukowym piśmie „Science” opublikowano pracę prof. Rolfa Hilgenfelda i jego zespołu z Instytutu Biochemii Uniwersytetu w Lubece na temat struktury krystalicznej białka niezbędnego do przetrwania wirusa zika (Lei J. i in., Science 2016, 353 (6298): 503–505). Projekt ten został uruchomiony w związku z rozprzestrzenieniem się wirusa zika w Ameryce Łacińskiej i ustaleniem powiązania między zakażeniami u kobiet w ciąży a ciężkimi wadami wrodzonymi u płodu.
Jednym z kluczowych czynników aktywności wirusa zika jest enzym – proteaza NS2B-NS3, której działanie jest wymagane do replikacji (namnażania się) wirusa w organizmie. Umiejętność zablokowania aktywności tego białka umożliwiłaby opracowanie terapii dla osób zakażonych. W tym celu niezbędne jest poznanie dokładnej budowy enzymu.
Zespół prof. Hilgenfelda, z pomocą dra Jian Lei i Linlin Zhang z laboratorium DESY (Niemiecki Synchrotron Elektronowy) w Hamburgu, stworzył i zbadał strukturę kryształu białka NS2B-NS3. W miejscu odpowiadającym za działanie enzymu (tzw. centrum aktywnym) udało im się zidentyfikować obecność aminokwasu – asparaginianu, istotnie wpływającego na wysoką aktywność proteazy.
„Z pewnością istnieje jeszcze wiele czynników, które przyczyniają się do nadaktywności enzymu. Jeszcze ich nie odkryliśmy, wymaga to kolejnych badań” – mówi prof. Hilgenfeld.
Grupa robocza prof. Hilgenfelda będzie kontynuować badanie proteazy i próby opracowania konkretnego inhibitora, który mógłby być stosowany w leczeniu osób zarażonych.